肽是由各種氨基酸分子之間經脫水形成肽鍵相連的聚合型有機化合物。與高分子聚合物不同，作為肽鏈基本構建的單體（monomer）是各種氨基酸殘基，它們的側鏈結構各不相同。因此肽不是高分子聚合物。與蛋白質相比，肽的共價鍵形成的鏈結構與前者相同，但鏈長度及分子量遠遠小于前者。因此，肽不是蛋白質。盡管如此，肽與蛋白質之間還是存在許多相近的理化性質，如親水性、極性、二級結構、易酶解、金屬絡合性等。從分子量大小上很難在某個準確的數值上把肽與蛋白質區別開。至今人們習慣地按肽鏈長短進行如下的表示：

小于10個殘基為寡肽（oligopeptide）或小肽分子。10~80（或100）個殘基為多肽（polypeptide）或肽。大于80（或100）個殘基為蛋白質，也有人主張只有在150個或200個殘基以上的分子才是真正的蛋白質。

多肽的結構

肽分子主要骨架結構是由[-氮原子-碳原子-碳原子-]反復串接而成。其中兩個碳原子的化學狀態又不相同，N原子右側的為帶側鏈基（Gly除外）的α-C原子，N原子左側的為酰基C原子。除了Pro殘基外，出現在肽及蛋白質分子中的其他十九種氨基酸殘基上的N原子均帶有一個H原子，后者作為H的供體可以與肽鏈上酰基中的O原子（H的受體）形成氫鍵。除了含殘基數較少的寡肽外，一般的肽分子中往往存在密度很高的氫鍵締合結構，即肽的二級結構。這些結構因為H供體與受體的位置差別，又存在一些不同的形式。